Bicara tentang imunoglobulin m

Imunoglobulin M (IgM) adalah salah satu dari beberapa isotipe antibodi (juga dikenal sebagai imunoglobulin) yang diproduksi oleh vertebrata.igm adalah antibodi terbesar dan merupakan antibodi pertama yang muncul sebagai respons terhadap paparan awal antigen. Pada manusia dan mamalia lainnya yang dipelajari, plasmablast yang ada dalam limpa adalah adalah limpa ADA Sumber utama produksi IgM spesifik. Pada tahun 1937, sebuah antibodi diamati pada kuda yang hiperimunisasi dengan polisakarida pneumokokus, yang berukuran jauh lebih besar daripada kelinci khas γ-globulin dengan berat molekul 990.000 dalton. Berbasis pada ukuran yang lebih besar, yang lebih besar, yang lebih besar, pada ukuran molekul 990.000. Antibodi baru pada awalnya disebut gamma-macroglobulin dan kemudian igm-m, untuk "makroglobulin. " Domain V dari imunoglobulin normal sangat heterogen, mencerminkan peran mereka dalam pertahanan terhadap berbagai mikroorganisme menular, dan analisis hinder heterogenitas yang heterogenitas ini, dan heterogenitas ini detail analisis detailerererer ini detailerereritas ini, dan analisis detail heterogenitas heterogenitas ini, dan heterogenitas heterogenitas ini detail hinder ini detail hepergenity ini detail hinder ini, dan heterogenitas heterogenitas heterogenitas ini detail hinder ini detail hepergenity hinder ini detail heterogenitas ini, dan heterogenitas heterogenitas heterogenitas ini detail heterogenitas ini detail heterogenitas ini heterogenitas ini dari Igm. Dua sumber homogen IgM kemudian ditemukan. Pertama, protein berat molekul tinggi yang dihasilkan oleh beberapa pasien myeloma multipel dianggap γ-macroglobulin yang diproduksi tumor, dan karena tumornya klonal, IGM yang dihasilkannya homogen. Pada 1960-an, metode dikembangkan untuk menginduksi tumor penghasil imunoglobulin (plasmacytoma) pada tikus, sehingga menyediakan sumber imunoglobulin yang homogen dari berbagai isotipe, termasuk IGM. baru-baru ini, ekspresi gen immunoglobulin yang direkayasa dalam budaya jaringan dapat digunakan untuk menghasilkan IGMIM IGMEed Dengan perubahan spesifik, dengan demikian menentukan persyaratan molekuler untuk sifat -sifat yang menarik.

Struktur

Imunoglobulin terdiri dari rantai ringan dan berat. Rantai cahaya (λ atau κ) adalah protein dari sekitar 220 asam amino yang terdiri dari domain variabel VL (sekitar 110 amino asam amino) dan domain konstan (juga sekitar 110 amino amino) dan domain konstan (sekitar 110 amino ( asam panjang). Rantai berat IgM adalah protein dari sekitar 576 asam amino yang terdiri dari domain variabel (VH sekitar 110 asam amino), empat domain daerah konstan yang berbeda (Cμ1, Cμ2, Cμ3, Cμ4, masing -masing sekitar 110 asam amino amino ) dan "ekor " dari sekitar 20 asam amino. µ rantai berat beruang oligosakarida pada lima residu asparagin. Iligosakarida pada tikus dan IGM manusia sebagian ditandai dengan berbagai teknik termasuk NMR, pengikatan lektin, berbagai sistem kromatografi dan dan sistem kromatografi dan berbagai sistem dan berbagai sistem kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan berbagai sistem kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan lektin dan berbagai kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan berbagai kromatografi dan dan berbagai kromatografi, dan dan berbagai kromatografi dan dan lektin dan berbagai kromatografi dan dan dan berbagai kromatografi dan dan lektin dan berbagai kromatografi dan dan dan berbagai kromatografi, dan Sensitivitas enzim (untuk ulasan lihat [9]). Struktur oligosakarida di setiap situs bervariasi secara rinci, dan oligosakarida utama biantennary, triantennary, mannose tinggi berbeda di antara lokasi. Struktur multimeric IgM, heterodimer "yang terdiri dari satu rantai cahaya (dilambangkan L) dan satu rantai berat (heterodimer " yang terdiri dilambangkan µ). Rantai berat dan ringan disatukan oleh ikatan disulfida (digambarkan sebagai segitiga merah) dan interaksi non-kovalen.Dua unit μL dihubungkan oleh ikatan disulfida dalam domain Cµ2; Struktur (μl) 2 ini sering disebut sebagai igm "monomer " karena menyerupai imunoglobulin g (IgG) dalam beberapa hal.Berdasarkan kecepatan sedimentasi dan penampilan dalam mikrograf elektron, disimpulkan bahwa IgM biasanya terjadi sebagai "pentamer ", sebuah polimer yang terdiri dari lima monomer "[(μl) 2, awalnya diwakili dan model dalam 1D , dengan ikatan disulfida antara domain Cµ3 dan antara ekor. Juga menunjukkan bahwa IgM pentameric termasuk protein ketiga, rantai J. Rantai J (J adalah singkatan dari persimpangan) ditemukan sebagai komponen terikat kovalen dari IgA polimer dan IgM polimer. Rantai J adalah protein asam kecil (sekitar 137 asam amino), rantai J menghubungkan dua rantai μ melalui ikatan disulfida yang melibatkan sistein ekor.